酶的内部活性中心内一般只能接合一个底物,但是一个酶可以有多个活性中心。再举个例子,胰蛋白酶袋子底部稍有不同其中一个氨基酸残基为天冬氨酸取代,使该处负电荷增强,故该处对带正电荷的赖氨酸或精酸残基结合有利。这是特异性酶的作用机理是降低了反应的活化能,同时还具有很高的特异性,可以与底物快速结合加快反应速率,这和一般催化剂的机理基本上一样,所以说提高活性中心附近的底物有效浓度(活度)。